Odorant-Bindeproteine (OBPs) als molekulare Detektoreinheiten für die Erkennung und Diskriminierung von Duftstoffen

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dc.contributor Institut für Physiologie, Universität Hohenheim, Garbenstr. 30, D-70593 Stuttgart de_CH
dc.contributor Institut für Physikalische und Theoretische Chemie de_DE
dc.contributor.author Löbel, Dietrich de_DE
dc.contributor.author Jacob, Marion de_DE
dc.contributor.author Weber, Viola de_DE
dc.contributor.author Grot, Phillip de_DE
dc.contributor.author Breer, Heinz de_DE
dc.contributor.other Gauglitz, Günter de_DE
dc.date.accessioned 2001-11-13 de_DE
dc.date.accessioned 2014-03-18T10:09:33Z
dc.date.available 2001-11-13 de_DE
dc.date.available 2014-03-18T10:09:33Z
dc.date.issued 2001 de_DE
dc.identifier.other 099585871 de_DE
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-opus-4048 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/48294
dc.description.abstract Das olfakorische System ist in der Lage, Tausende von Duftstoffen zu diskriminieren und sie z.T. in geringste Konzentrationen zu detektieren. Diese enorme Erkennungskapazität wird generell auf die Vielfalt an Odorantrezeptoren der olfaktorischen Sinneszellen zurückgeführt. Man geht jedoch davon aus, daß die Duftstoffmoleküle zunächst mit den sogenannten Odorant-Bindeproteinen (OBPs) interagieren, die als Transporter die überwiegend hydrophoben organischen Moleküle durch die wässrige Mucusbarriere zu den Sinneszellen transferieren. OBPs gehören zu den Lipocalinen, die sich durch eine simple aber sehr rigide beta-Faß Struktur mit einer hydrophoben Bindungstasche und einer überwiegend hydrophilen Proteinoberfläche auszeichnen; sie stellen damit ideale „Lösungsvermittler“ für hydrophobe Substanzen dar. Die Entdeckung von mehreren OBP-Subtypen in einer Spezies und die geringe Sequenzhomologie der Subtypen untereinander legte die Vermutung nahe, dass die unterschiedlichen OBPs für die Interaktion mit distinkten chemischen Strukturklassen spezialisiert sind, d.h. über eine gewissen Ligandenspezifität verfügen. Im Hinblick auf detaillierte Analysen der Bindungseigenschaften von OBPs wurden drei identifizierte OBP-Subtypen der Ratte in E. coli als Histidin-Fusionsproteine überexprimiert und unter nativen Bedingungen gereinigt. Für die Charakterisierung der Wechselwirkungen dieser Proteine mit verschiedenen Liganden wurde ein markierungsfreier fluoreszenzspektroskopischer “Schnelltest“ entwickelt, der auf einer reversiblen Interaktion von OBP mit Fluoreszenzchromophor beruht. Durch die Änderung der Fluoreszenzeigenschaften des Chromophors bei einer spezifischen Wechselwirkung mit dem OBP sind die gebundenen Chromophoren im Emissionsspektrum selektiv erkennbar; eine Trennung von freiem und gebundenen Chromophore wird dadurch überflüssig. Diese Methode scheint für ein Hochdurchsatzscreening prädestiniert zu sein. de_DE
dc.language.iso de de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-nopod de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=en en
dc.subject.classification Biosensor , Duftstoff , Geruchsorgan de_DE
dc.subject.ddc 540 de_DE
dc.title Odorant-Bindeproteine (OBPs) als molekulare Detektoreinheiten für die Erkennung und Diskriminierung von Duftstoffen de_DE
dc.type Other de_DE
dc.date.updated 2010-02-11 de_DE
utue.publikation.fachbereich Sonstige - Chemie und Pharmazie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE
dcterms.DCMIType Text de_DE
utue.publikation.typ report de_DE
utue.opus.id 404 de_DE
utue.publikation.source http://barolo.ipc.uni-tuebingen.de/biosensor2001/ de_DE

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